Личные инструменты

2168
з математики

132
учня

168
для 11 класу

443
відкореговано


Вашій увазі

24638
уроків


Строение и функции белков

Гипермаркет знаний>>Биология>>Биология 10 класс>> Строение и функции белков



Строение и функции белков


1.    Почему белки считаются полимерами?
2.    Какие функции белков вам известны?


Белки и их строение.

Среди органических компонентов клетки самыми важными являются белки. Они очень разнообразны и по строению, и по функциям. Содержание белков в различных клетках может колебаться от 50 до 80%.
Белки представляют собой высокомолекулярные (молекулярная масса до 1,5 млн углеродных единиц) органические соединения. Кроме С, О, Н, N, в состав белков могут входить S, Р, Fe. Белки построены из мономеров, которыми являются аминокислоты. Поскольку в состав молекул белков может входить большое число аминокислот, то их молекулярная масса бывает очень большой.

В клетках разных живых организмов встречается свыше 170 различных аминокислот, но бесконечное разнообразие белков создается за счет различного сочетания всего 20 аминокислот. Из них может быть образовано 2 432 902 008 176 640 000 комбинаций, т. е. различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением. Но и это огромное число не предел — белок может состоять и из большего числа аминокислотных остатков, и, кроме того, каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз.

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—СООН) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение (рис. 12).


Аминокислоты


Наличие в одной молекуле аминокислоты и основной, и кислотной групп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Через эти группы происходят соединения аминокислот при образовании белка. В ходе реакции полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной — образуется пептид (греч. peptos — сваренный). К свободным карбоксильной и аминогруппе могут присоединяться другие аминокислоты, удлиняя «цепь», называющуюся полипептидной. На одном конце такой цепи всегда будет группа МН2 (этот конец называется N-концом), а на другом конце — группа СООН (этот конец получил название С-конца) (рис. 13).


Образование пептидной связи


Полипептидные цепи белков бывают очень длинными и включают самые различные комбинации аминокислот. В состав белка может входить не одна, а две полипептидные цепи и более. Так, в молекуле инсулина — две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырех цепей.

Бактерии и растения могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. Многие животные, в том числе и человек, способны синтезировать не все аминокислоты, поэтому так называемые незаменимые аминокислоты (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин) они должны получать с пищей в готовом виде.

Классификация белков.

Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды — содержащие небелковую часть (например, гемоглобин).

Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть еще и сложные, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и др.


Уровни организации белковой молекулы.

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы — конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации (рис. 14).


Белковая молекула


Линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

Вторичная структура белков возникает в результате образования водородных связей между группами —СООН и —NH2 -разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.

Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными ( - S-S-) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.


Четвертичная структура характерна не для всех белков.

Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех таких субъединиц.

Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией. Она может возникать под воздействием температуры, химических веществ, обезвоживания, облучения и других факторов. Если при денатурации не нарушена первичная структура, то при восстановлении нормальных условий белок способен воссоздавать свою структуру (рис. 15). Отсюда следует, что все особенности строения макромолекулы белка определяются его первичной структурой.


Функции белков.

Белки выполняют целый ряд функций как в каждой клетке, так и в целом организме. Функции белков многообразны.

Белки являются основой всех биологических мембран, всех органоидов клетки, таким образом они выполняют структурную (строительную ) функцию.- (Рис. 15.)  . Так, коллаген является важным составным компонентом соединительной ткани, кератин — компонент перьев, волос, рогов, ногтей, эластин — эластичный компонент связок, стенок кровеносных сосудов.


Очень важна ферментативная функция белков.

Белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетке в сотни миллионов раз. К настоящему времени выделено и изучено более тысячи ферментов, каждый из которых способен влиять на скорость течения той или иной биохимической реакции.

Молекулы одних ферментов состоят только из белков, другие включают белок и небелковое соединение, или кофермент, В качестве коферментов выступают различные вещества, как правило витамины и неорганические — ионы различных металлов.

Ферменты участвуют как в процессах синтеза, так и распада. При этом ферменты действуют в строго определенной последовательности, они специфичны для каждого вещества и ускоряют только определенные реакции. Встречаются ферменты, которые катализируют несколько реакций. Избирательность действия ферментов на разные химические вещества связана с их строением. Каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а определенным участком молекулы фермента, который называется его активным центром.

Субстрат взаимодействует с ферментом, причем связывание субстрата осуществляется именно в активном центре, Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные молекулы в силу их пространственного соответствия, они подходят друг к другу, «как ключ к замку».


Ферментативная функция белков


На заключительном этапе химической реакции комплекс «фермент—субстрат» распадается с образованием конечных продуктов и свободного фермента. Освободившийся при этом активный центр фермента может снова принимать новые молекулы вещества-субстрата (рис. 16).


Важное значение имеет транспортная функция белков.

Так, гемоглобин переносит кислород из легких к клеткам других тканей. В мышцах эту функцию выполняет белок миоглобин. Сывороточный альбумин крови способствует переносу липидов и жирных кислот, различных биологически активных веществ. Белки-переносчики осуществляют перенос веществ через клеточные мембраны.
Специфические белки выполняют защитную функцию. Они предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждения. Так, антитела, вырабатываемые лимфоцитами, блокируют чужеродные белки; интерфероны — универсальные противовирусные белки; фибриноген, тромбин и другие предохраняют организм от кровопотери, образуя тромб.

Многие живые существа для обеспечения защиты выделяют белки, называемые токсинами, которые в большинстве случаев являются сильными ядами. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, которые подавляют действие этих ядов.

Регуляторная функция присуща белкам-гормонам (регуляторам). Они регулируют различные физиологические процессы. Например, наиболее известным гормоном является инсулин, регулирующий содержание глюкозы в крови. При недостатке инсулина в организме возникает заболевание, известное как сахарный диабет.

Белки могут выполнять энергетическую функцию, являясь одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. Но в качестве источника энергии белки используются крайне редко. Аминокислоты, высвобождающиеся при расщеплении белковых молекул, используются для построения новых белков.

Роль белка в жизни клетки огромна. Современная биология показала, что сходство и различие организмов определяются в конечном счете набором белков. Чем ближе организмы друг к другу в систематическом положении, тем более сходны их белки.


Белки. Протеины. Протеиды. Пептид. Пептидная связь. Простые и сложные белки. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков. Денатурация.


1.    Какие вещества называются белками?
2.    Что такое первичная структура белка?
3.    Как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка?
4.    Что такое денатурация белка?
5.    По какому признаку белки делятся на простые и сложные?
6.    Какие функции белков вам известны?
7.    Какую роль выполняют белки-гормоны?
8.    Какую функцию выполняют белки-ферменты?
9.    Почему белки редко используются в качестве источника энергии?


Белок яйца является типичным протеином. Выясните, что с ним произойдет, если на него подействовать водой, спиртом, ацетоном, кислотой, щелочью, растительным маслом, высокой температурой и т. д.


1. Измельчите клубень сырого картофеля до состояния кашицы. Возьмите три пробирки и в каждую положите небольшое количество измельченного картофеля.

Первую пробирку поместите в морозилку холодильника, вторую — на нижнюю полку холодильника, а третью — в банку с теплой водой (t = 40 °С). Через 30 мин достаньте пробирки и в каждую капните небольшое количество пероксида водорода. Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой пробирке. Объясните полученные результаты.

2. Возьмите три пробирки и в каждую из них положите небольшое количество измельченного сырого картофеля. В первую пробирку с картофелем капните несколько капель воды, во вторую — несколько капель кислоты (столовый уксус), а в третью — щелочи.

Пронаблюдайте, что будет происходить в каждой пробирке. Объясните полученные результаты. Сделайте выводы.
Ферменты значительно превосходят другие катализаторы по специфичности, каталитической активности и способны действовать в мягких условиях (невысокие температуры, нормальное давление и т.д.). Они способны в течение миллисекунд обеспечить протекание сложных многостадийных реакций, для проведения которых химику в современной лаборатории потребовались бы дни, недели или даже месяцы. Например, одна молекула фермента каталазы расщепляет в 1 мин более 5 млн молекул пероксида водорода (Н2О2), который образуется в организме при окислении различных соединений.

Так как молекулы белков, построенные из аминокислот, необычайно велики и сложны, то для их изображения используют специальную общепринятую символику. Каждая аминокислота обозначается тремя латинскими буквами.

Многие живые организмы способны вырабатывать одни аминокислоты из других и поэтому им не очень важно, какие аминокислоты содержатся в белках пищи. Но некоторые животные, в том числе человек, должны получать подавляющее число аминокислот с пищей, так как ряд аминокислот, называемых незаменимыми, в их организме не вырабатывается, но они необходимы для жизнедеятельности.





Каменский А. А., Криксунов Е. В., Пасечник В. В. Биология 10 класс
Отправлено читателями с интернет-сайта


Онлайн библиотека с учениками и книгами, плани-конспекти уроков с Биологии 10 класса, книги и учебники согласно календарного плана планирование Биологии 10 класса

Содержание урока
1236084776 kr.jpg конспект уроку и опорный каркас                      
1236084776 kr.jpg презентация урока 
1236084776 kr.jpg акселеративные методы и интерактивные технологии
1236084776 kr.jpg закрытые упражнения (только для использования учителями)
1236084776 kr.jpg оценивание 

Практика
1236084776 kr.jpg задачи и упражнения,самопроверка 
1236084776 kr.jpg практикумы, лабораторные, кейсы
1236084776 kr.jpg уровень сложности задач: обычный, высокий, олимпиадный
1236084776 kr.jpg домашнее задание 

Иллюстрации
1236084776 kr.jpg иллюстрации: видеоклипы, аудио, фотографии, графики, таблицы, комикси, мультимедиа
1236084776 kr.jpg рефераты
1236084776 kr.jpg фишки для любознательных
1236084776 kr.jpg шпаргалки
1236084776 kr.jpg юмор, притчи, приколы, присказки, кроссворды, цитаты

Дополнения
1236084776 kr.jpg внешнее независимое тестирование (ВНТ)
1236084776 kr.jpg учебники основные и дополнительные 
1236084776 kr.jpg тематические праздники, слоганы 
1236084776 kr.jpg статьи 
1236084776 kr.jpg национальные особенности
1236084776 kr.jpg словарь терминов                          
1236084776 kr.jpg прочие 

Только для учителей
1236084776 kr.jpg идеальные уроки 
1236084776 kr.jpg календарный план на год 
1236084776 kr.jpg методические рекомендации 
1236084776 kr.jpg программы
1236084776 kr.jpg обсуждения


Если у вас есть исправления или предложения к данному уроку, напишите нам.

Если вы хотите увидеть другие корректировки и пожелания к урокам, смотрите здесь - Образовательный форум.